Studiebot antwoord

Vraag gesteld door: gebruiker989 - 3 maanden geleden

Maak een oefenexamen van de volgende tekst: Les 5, eiwitten Lesleerdoelen:
Kan benoemen wat de globale bouw, structuur en functionele eigenschappen van eiwitten zijn en kan deze toelichten aan de hand van een voorbeeld.
Kan uitleggen hoe de eigenschappen van eiwitten voedingsmiddelen kunnen benvloeden, op het vlak van structuur, smaak, oplosbaarheid in water.
Kan uitleggen hoe de functionele eigenschappen van eiwitten geoptimaliseerd kunnen worden (fysische en enzymatische technieken).
Kan aan de hand van een voorbeeld, de keuze van een bepaald type gelatine toelichten op basis van bron, gelsterkte, IEP, viscositeit en korrelgrootte.
Kan andere eiwitbronnen, zoals melk-, ei- en sojaeiwit, en hun functionele eigenschappen benoemen.

Functionele eigenschappen van eiwitten:
Smaak & geur: in eiwitten zitten zwavel en stikstofatomen die hier voor zorgen. Die zijn verantwoordelijk voor de hartige smaak; glutamaat.
Consistentie: mondgevoel van brood, vlees en vleesverangers wordt bepaalt door eiwit.
Micorobieel: kan een probleem vormen als een product bestaat uit water en ei.
Functies van eiwitten
Nemen deel aan chemische reacties: bruinkleuring (Maillard)
Smaak, aroma vb umami
Stabiliserende functie:
Microbiologisch & fysisch: binden van water
Structuur: vorming gel, emulsie, schuim
Product uitleg:
Sojasaus: hier hebben de eiwitten een belangrijke rol in de smaakumami, hartige smaak. Die aanwezig is vanuit de aminozuren van het eiwit
Valess: hierbij hebben we te maken met fysische modificaties waaarbij je de funcitonaliteit gaat optimaliseren om nieuwe gewenste eigenschappen te krijgen.
Brood: bruinkleuring & glutennetwerk.
Mayonaise: zorgt voor een goede emulsie.
Kopje koffie: mooie schuim laag.
Eiwitten <-> Proteinen <-> Peptiden zijn synoniemen.
Bouw van eiwitten
Opgebouwd uit aminozuren
Molecule opgebouwd uit C, H, O, N en soms S;
eiwitten zijn koolstofwaterstofverbiningen met NH2 en COOH groep als karakterstieke groep N
en Safbraakproducten vaak onaangename geur rotte eieren H2S vorming)
(denk aan rotte vis, 22 verschillende aminozuren variaties mogelijk op de restgroep. Soort aminozuur bepaalt
R = restgroep (zie volgende slide)
wat voor soort eiwit gevormd wordt, plus smaak en structuur + eigenschap (gedrag) v eiwit
Voorbeelden:
Soort aminozuur bepaalt structuur en eigenschappen (gedrag) eiwit vb vlees vorming vezels vs. plantaardig eiwit meer globulair
Soort aminozuur bepaalt smaak eiwit
vb typische hartige smaak (N) van sojasaus

Aminozuren (AZ)
Restgroep kan:
Polair of apolair zijn
Positief, negatief of niet geladen zijn Een functionele groep hebben:
-NH2, -SH, -COOH of OH; de functies van een aminozuur heeft het uiteindelijke effect op het eiwit zoals oplosbaarheid.
Aminozuren vormen streng (parelsnoer) = primaire structuur
Binding tussen aminozuren = peptidebinding
2 aminozuren vormen dipeptide
Tripeptide, oligopeptide = minder dan 10 en polypeptide meer dan 10.
Bouw eitwitten (2)
De streng van AZ rolt zich op tot de uiteindelijke structuur (secundaire structuur = complexe structuur) door:
Aantrekking tussen positieve en negatief geladen aminozuren
Aantrekking tussen polaire groepen
vorming H-brug tussen twee OH-groepen
vorming van S-brug tussen twee SH-groepen
Aantrekking tussen apolaire delen (hydrofobe interacties). Een vb= een
eiwit is een stabilsator bij een emulsie.
Eiwit indeling
Globulaire eiwitten
Hydrofobe AZ aan binnenkant, hydrofiele (waterminnend) AZ buiten Oplosbaar in water
Enzymen, voornamelijk plantaardige eiwitten, ei-eiwitten, wei-eiwitten (zuivel eiwitten)
Fibrilaire eiwitten (op het voorbeeld = gelatine) Langwerpige vezel structuur, stug
Structuur eiwitten, helixen
Niet oplosbaar in water
Spiereiwitten, collageen, keratine in haar Dierlijke eiwitten
Overig: Casene-micellaire structuur
2. Funcitonaliteit oplosbaarheid in water
Bepaald door:
Schikking aminozuren:
Polaire groepen aan buitenkant = goed oplosbaar in water (vb. gelatine, kipeiwit) = goed oplosbaar.
Grootte eiwit (aantal aminozuren):
Groot eiwit met veel AZ = slecht oplosbaar (bijv. glutenine)= gluteneiwit.
Lading op het eiwit:
Eiwit heeft lading = oplosbaar
Evenveel positieve als negatieve ladingen = neutraal geladen = niet
Oplosbaarheid
oplosbaar.

Functionaliteit van het eiwit is afhankelijk van de oplosbaarheid -> slecht opgelost =slechte functionaliteit.
Oplosbaarheid wordt benvloed door:
Eiwit type
-hydrofiele en hydrofobe aminozuren op het oppervlak; Meer hydrofiel, beter oplosbaar, watermantel.
Eiwit concentratie; hoeveelheid beschikbaar water voor wateradsorptie
Eiwit denaturatie; veel gedenatureerd eiwit maakt het eiwit poeder minder goed oplosbaar (afhankelijk van procescondities waaronder het poeder wordt geproduceerd)
Oplosbaarheid ook benvloed door omstandigheden: -Ph lading aminozuren (minst oplosbaar in IEP) -Mengcondities (tijd, temperatuur en type apparatuur)
Functionaliteit oplosbaarheid in water (lading)
Iso-elektrisch-punt (IEP): pH waarbij netto-lading = 0 evenveel + positieve ladingen als negatieve ladingen dus is neutraal geladen.
Wanneer:
pH product > IEP eiwit eiwit = negatief geladen
pH product = IEP eiwit eiwit = neutraal (eiwit is minst oplosbaar in water)
pH product < IEP eiwit eiwit = positief geladen
Oplosbaarheid in water is het minste in het IEP (er is geen lading). Vb IEP caseine = 4,5
pH melk = 6,5
Wat is dan lading casene in melk? => is negatief
Melk gaat verzuren
pH daalt tot IEP van caseine -> lading wordt neutraal -> eiwitten gaan neerslaan, schiften (= coagulatie)
Wanneer lost een eiwit op? Bij een positieve of negatieve lading?
Samengevat invloed factoren Intrinsiek factoren (vanuit het eiwit)
Eiwit structuur (globulair, fibrilair)
Aminozuur samenstelling
Hydrofoob/ hydrofiel
Type bindingen (lading, polair/ apolair)
Molecuulgewicht
Aantal AZ
Grootte eiwit
IEP (iso elektrisch punt)
invloed factoren vanuit structuur en functionaliteit van het eiwit beinvloeden de oplosbaarheid van het eiwit.
Excentriek factoren (van buitenaf)

Concentratie eiwit
Lading op het eiwit
Beinvloed door pH
Temperatuur
Interacties met andere ingredinten
Mengcondities (tijd, temperatuur en apparatuur)
2. Functionaliteit 3 voorbeelden
1. Denaturatie = verlies van opgevouwen structuur. Verbreken H-bruggen, hydrofobe interacties, S
bruggen.
-Verhitten (temperatuur afhankelijk van eiwit. Gevoeligheid voor verhitting verschilt van eiwit tot eiwit, afhankelijk van de aminozuursamenstelling (-SH groepen en S-S bindingen)
-Mechanische kracht (opkloppen, kneden, kloppen, te krachtig mengen/ roeren)
-Drogen of invriezen. Ook door vriezen kan een eiwit denatureren doordat
hydrofobe bindingen verzwakken (water gebonden in ijs kristallen). Hydrofobe groepen richten zich naar de apolaire fase en hydrofiele groepen richten zich naar de polaire fase. Gevolg denaturatie:
-Verlaagde oplosbaarheid (watervrezende groepen worden naar buiten gekeerd)
-Wijziging van functies van het eiwit (stabiliserende eigenschappen)
-Eiwitten worden beter door enzymen afgebroken (beter verteerbaar)
2. Coagulatie = stollen/ samenklonteren. Polaire groepen komen naar buiten: eiwitten hechten aan elkaar en worden onoplosbaar.
3. Enzymatische activiteit
-Verhitten (temperatuur afhankelijk van het soort eiwit: boven ca 74 oC van eiwit). Bijv. gekookt ei of geschifte melk. Gaar worden van vlees vanaf 45 oC.
-Mechanische kracht (kneden van glutennetwerk)
-En meer: bijv. bloedstolling.
Enzym versnelt reactie of zorgt ervoor dat reactie kan plaatsvinden. Het enzym zelf veranderd niet door reactie!
Specifieke vorm vorm bepaalt reactie.
Vertering van eiwit gaat makkelijker wanneer deze in primaire structuur is -> enzym kan makkelijker dichtbij de plaats komen waar hij wilt splitsen
Sleutel-slot-principe: substraatmolecuul = sleutel = het plaatje.
Enzym = slot
Bijv. Lactose = substraat = sleutel
3. Modificatie
Functionele eigenschappen van eiwitten verder optimaliseren m.b.v. fysische en enzymatische technieken.
Onder invloed van:
Temperatuur
Druk pH
Voorbeelden modificaties zijn:
Hydrolyse
Cross linken

Fysische modificatie
Modificaties hydrolyse
Hydrolyse= Onder invloed van enzym (of zuur of loog) eiwit splitsen in vrije aminozuren, grote of kleinere brokstukken peptiden.
Afbraak van eiwitten tot kleinere peptiden
Gevolg betere oplosbaarheid en verteerbaarheid
Minder waterbinding en gelerende eigenschappen
Betere schuimvormende eigenschappen
Nadeel: bittere smaak van peptiden & verkleuring
Voorbeelden:
- Kaasbereiding (chymosine)
- Aromas (plantaardig of dierlijk eiwit). Door hydrolyse worden er bepaalde aromas gevormd.
Bij dierlijke producten bijv. hondenbrokje zit aan de buitenkant een aroma wat door hydrolyse is gevormd.
Modificaties cross-linken
Creert grotere eiwitten; je gaat de eiwitten aan elkaar plakken vernetten. Wordt veel toegepast bij biotechnologie.
Meer waterbinding, gelering en hogere viscositeit
Weinig toegepast is duur => meer eiwit toevoegen
Enzym (bijv. transglutaminase) kunnen eiwitten aan elkaar plakken
Modificaties fysische modificaties
Meestal verhitten, gecombineerd met bijv. mechanische krachten, specifieke pH en/of zouten om eiwitten (gedeeltelijk) te denatureren; het eiwit gaat zijn opgevouwen structuur verliezen.
- Particulated protein (eiwit deeltjes)
- Eiwit gebaseerde vetvervangers (Simplesse [wei- eiwit])
- Denatureren door verhitten en mechanische krachten. Tijdens het koelen worden
kleine deeltjes gevormd met een vergelijkbaar mondgevoel als vet.
- Eiwit structureren
- Valess (melk eiwit) vezels verkregen door eiwitten aan elkaar te koppelen, alginaat
toegevoegd voor binding. combinatie stremmen met enzym, calcium zouten en
verdikkingsmiddel
- Tofu-soja, soort gelijk proces als valess combinatie stremmen met calciumzouten
en verhitten
Simplesse is een wei eiwit waarbij micro partilulated. Eiwitten zijn verbonden. Dit heeft impact op smaak en romigheid, kan dus vet vervangen (eiwit clusters zo groot maken als vetmoleculen). Gemaakt middels zout, temperatuur, pH impact. En dan denaturatie en coagulatie te krijgen
4. Eiwitbronnen
1. Gelatine
-Dierlijk eiwit geen E-nummer
-Uit collageen (bindweefsel - huid en botten van varkens, runderen en vissen)
-Vorming drievoudige helix: gelatine strengen verbonden door chemische bindingen via crosslinks.
-Productie door behandeling met hydrolyse
-Voordelen: Vorming heldere gel & Smelt op lichaamstemperatuur

Gelatine gelering
Aanwezigheid N- en OH-groepen
Weken in koud water verwarming
zwelt smelt Gel = thermoreversibel
afkoeling geleert
ACID= Zuur ALKALINE= Basisch.
Op school hebben we PS vanuit A (zuur) en LB vanuit B (basisch)
Gelsterkte (=Bloom) afhankelijk van:
Temperatuur (thermoplastisch= gelatinegelen hebben een grote vervormbaarheid.
Het gel is steviger, naarmate de temperatuur lager is en de concentratie hoger.
Concentratie
Grootte moleculen
Tijd (netwerk blijft vormen)
Stevigheidzorgt voor elasticiteit
Gelatine lost niet op in koud water, maar wordt door bevochtiging wel soepel doordat het 5 tot 10 maal het eigen gewicht aan water kan adsorberen. Als het verwarmd wordt smelt het en kan het worden gemengd met de te geleren vloeistof. Gelatine geleert bij afkoeling.
N en OH groepen zorgen voor H2O binding (of zichzelf) ->vorming H-bruggen en Stikstof bruggen Hogere concentratie en hogere molmassa: steviger netwerk
Stevigheid elasticiteit: denk aan snoepsleutel (heel stevig, weinig elastisch) versus snoepkers (heel elastisch)
Concentraties van 1 tot 2% worden veel toegepast. Deze zijn wat hoger dan bij de meeste andere typen gelen. Hoe steviger het gel des te minder kan het worden uitgerekt, voordat breuk optreedt. De kwaliteit van gelatine wordt uitgedrukt in het Bloomgetal. Hiervoor een gedetailleerde, gestandaardiseerde methode ontwikkeld. De gelsterkte wordt dan uitgedrukt in gram Bloom. Commercile gelatines variren tussen 50 en 300 Bloom. Gelatines met een laag Bloomgetal zijn over het algemeen ook donkerder dan die met een hoog Bloomgetal. De stevigheid van het gel blijkt ook in de tijd toe te nemen, een bewijs voor het feit dat de delen van de moleculen die nog geen bindingen hebben gevormd, blijven bewegen en in staat zijn nieuwe verbindingen te blijven vormen. Gelatinegelen zijn in tegenstelling tot pectinegelen volledig thermoreversibel. Men kan het gel verwarmen en de oplossing wordt weer vloeibaar. Na afkoeling ontstaat opnieuw een gel. De smelttemperatuur van gelatine ligt op dezelfde temperatuur als die ons lichaam. Hierdoor smelt een gelatinegel in de mond, wat grote invloed heeft op het mondgevoel van gelatinegel. Gelatine geeft aan producten een glad en romig mondgevoel. In marshmallows stabiliseert gelatine zowel de luchtbellen als de structuur.
. De oefenexamen moet geschreven zijn in de Nederlandse taal. Onderin staan de antwoorden. Het aantal vragen dat het oefenexamen moet bevatten is 10.

Antwoord rapporteren